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#Produkttrends
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Lipidproteininteraktionen aufgedeckt von Fluorescence Spectroscopy
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Das Edinburgh-Instrument-Forschungsteam arbeitete mit Dr. Tim Rasmussen, ein Forschungsstipendiat an der Universität von Aberdeen zusammen, um über Lipidproteininteraktion unter Verwendung unserer Fluoreszenz-Spektrometer zu berichten.
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EINLEITUNG
Interaktionen zwischen Lipid bilayers und Membranenproteinen können durch das Notieren der Fluoreszenz der Tryptophanrückstände und das Kollisionslöschen durch die Bromatome aufgedeckt werden, die zu den Fettsäureketten des Lipids gesprungen werden. Diese wichtigen Interaktionen sind weit einfacher, unter Verwendung der Fluoreszenz zu ermitteln, die als mit anderen biophysikalischen Methoden als zum Beispiel Röntgenstrahlkristallographie löscht. Indem man den Tryptophanaufstellungsort und die Position des Broms auf der Fettsäurekette wählt, wird hohe strukturelle Besonderheit erhalten.
METHODEN und MATERIALIEN
Emissionspektren wurden in einem Spektrometer der Fluoreszenz-FLS980 notiert, das mit doppelten Erregung- und Emissionmonochromatoren ausgerüstet wurde. Kalzitpolarisatoren wurden in der Erregung benutzt und Emission, während ein Fotovervielfacherschlauchdetektor (Hamamatsu, R928P) mit Halt 1s verwendet wurde. Das FLS980 liefert ein flexibles und empfindliches Instrument, um die Emission zu notieren, die die Optimierung der Einstellungen zulässt, während Polarisatoren bequem sind, die Effekte zu unterdrücken, die die Fluoreszenz des Tryptophans behindern. Aus diesem Grund werden die Polarisatoren auf 90° an der Erregung und 0° an der Emission eingestellt, um den Effekt der Lichtstreuung herabzusetzen.
RESULTATE - DISKUSSION
Die Kristallstruktur von MSCs zeigt ungewöhnliche „Paddel“, sehen Einfügung von Tabelle 3, dass scheinen Sie, in der Membrane sich zu befinden und vermutlich für die Spannungsabfragung wichtig seien Sie. MSCs ist ein homoheptamer mit „Paddeln“ auf dem Membranengebiet und zusätzlich einem großen cytosolic Gebiet.
Steuerspektren der Lipidproben ohne MSCs wurden von den rohen Spektren subtrahiert und werden in Tabelle 2. angezeigt. Dann wurde das Bruchlöschen über dem vollständigen Spektrum, sehen Tabelle 3. berechnet.